- همه نشریات
- نشریات علمی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویچ کشاورزی
- مجلات ترویجی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی
- سایر نشریات سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی
- نشریات علمی انجمن ها
- علوم آب و خاک
- علوم اقتصاد و ترویج کشاورزی
- علوم جنگل, مرتع و آبخیزداری
- علوم دامی و شیلات
- علوم زراعی و باغی
- علوم گیاهپزشکی
- علوم مهندسی و مکانیزاسیون کشاورزی
- نشریات با زبان انگلیسی
- نشریات با زبان فارسی
- نشریات دانشگاه آزاد اسلامی
- نشریات علمی
آمار
| تعداد نشریات | 281 |
| تعداد نشریات سازمان | 80 |
| تعداد شماره‌ها | 2,393 |
| تعداد مقالات | 27,727 |
| تعداد مشاهده مقاله | 15,420,742 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 12,231,179 |
آنالیز، تعیین توالی و بررسی بیوانفورماتیکی فیوژن پروتئین OmpL1-LipL41 لپتوسپیرا به عنوان یک کاندید نوین در تولید واکسن لپتوسپیروزیس | ||
| تحقیقات دامپزشکی و فرآورده‌های بیولوژیک | ||
| مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده، انتشار آنلاین از تاریخ 22 مرداد 1401 | ||
| نوع مقاله: مقاله کوتاه | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/vj.2022.358520.1968 | ||
| نویسندگان | ||
ملیسا اقبال1؛ پژواک خاکی2؛ فرشته قندهاری  1؛ مرتضی تقی زاده3؛ مجید تبیانیان4
| ||
| 1گروه میکروبیولوژی، واحد فلاورجان، دانشگاه آزاد اسلامی، اصفهان، ایران | ||
| 2گروه میکروبیولوژی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم رازی، سازمان تحقیقات کشاورزی، آموزش و ترویج (AREEO)، کرج، ایران | ||
| 3گروه واکسن‌های انسانی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم رازی، سازمان تحقیقات کشاورزی، آموزش و ترویج (AREEO)، کرج، ایران | ||
| 4گروه ایمونولوژی، موسسه تحقیقات واکسن و سرم رازی، سازمان تحقیقات کشاورزی، آموزش و ترویج (AREEO)، کرج، ایران | ||
| چکیده | ||
| در سال های اخیر با توجه به پیشرفت های انجام شده در حوزه طراحی واکسن، مطالعات بیوانفورماتیک انجام شده بر روی باکتری لپتوسپیرا دستخوش تغییرات و پیشرفت‌های قابل توجهی شده است. هدف از این مطالعه طراحی یک پروتئین فیوژن بر مبنای پروتئین های سطحیompl1 lipl41 است که دارای ساختار محافظت شده ای در طی زمان بوده است. با توجه به مطالعات میدانی قبلی، پروتئین مورد نظر مورد بررسی قرار گرفت و پروتئین ompl1 lipl41 انتخاب شد. پس از بررسی خصوصیات شیمیایی پروتئین مورد نظر با استفاده از سرورهای مناسب، ساختار اولیه پروتئین فیوژن تعیین شد و در نهایت این پروتئین درون وکتور PET32a+ و دربین دو ناحیه آنزیمی HindIII وBamH1 قرار داده شد. نتایج حاصله نشان داد که وزن پروتئین مورد نظر 73 کیلودالتون بوده و دارای 2097 جفت باز و 610 اسید آمینه می باشد. PH، ایزوالکتریک پروتئین فوق 7 و میزان حلالیت آن درسیستم پروکاریوتی 100 درصد است. در نهایت و با توجه به داده های فوق پیش بینی می‌شود که ساختار کانسترکت طراحی شده، دارای خصوصیات ایمونوژنیکی قابل قبولی می‌باشد و می توان از آن به میزان قابل قبول و موفقیت آمیزیی درسیستم های پروکاریوتی بیان نمود و جهت مطالعات ایمنی‌زایی باکتری لپتوسپیرا به عنوان یک کاندید نوین در تولید واکسن لپتوسپیروزیس و در طراحی و ساخت کیت های تشخیصی استفاده نمود. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| پروکاریوت؛ لپتوسپیرا؛ وکتور؛ پروتئین سطحی؛ OmpL1-LipL41 | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Sequencing and bioinformatics analysis of OmpL1-LipL41 leptospiral fusion protein as a new candidate for leptospirosis vaccine | ||
| نویسندگان [English] | ||
| melisa eghbal1؛ Pejvak Khaki2؛ fereshteh ghandehari1؛ morteza taghizadeh3؛ Majid Tebianian4 | ||
| 1Department of biology , falavarjan Branch , Islamic Azad University , Isfahan , Iran | ||
| 2Department of Microbiology, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Karaj, Iran | ||
| 3Department of Human vaccine, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension Organization (AREEO), Karaj, Iran | ||
| 4Department of Immunology, Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research,Education and Extension Organization (AREEO), Karaj, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| In recent years, due to advances in vaccine design, bioinformatics studies on Leptospira have undergone significant changes and advances. The aim of this study was to design a fusion protein based on OmpL1 LipL41 surface proteins that has a conserved structure over time. Based on previous field studies, the target protein was examined and the OmpL1 LipL41 protein was selected. After examining the chemical properties of the target protein using appropriate servers, the initial structure of the fusion protein was determined and finally this protein was placed in the PET32a + vector and between the two enzymatic regions of HindIII and BamH1. The results showed that the protein weighs 73 kDa and has 2097 bp and 610 amino acids. The pH, isoelectric of the above protein is 7 and its solubility in the prokaryotic system is 100%. Finally, according to the above data, it is predicted that the designed construct structure has acceptable immunogenic properties and can be expressed to an acceptable and successful extent in prokaryotic systems and for safety studies. Leptospira bacteriophage was used as a new candidate in the production of leptospirosis vaccine and in the design and manufacture of diagnostic kits. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Prokaryotes, Leptospira, Vectors, Surface Proteins, OmpL1-LipL41 | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 28 |
||
