اخبار و اعلانات

 آمار

تعداد نشریات286
تعداد نشریات سازمان84
تعداد شماره‌ها2,846
تعداد مقالات32,300
تعداد مشاهده مقاله41,387,131
تعداد دریافت فایل اصل مقاله18,562,183
Danaeifar, M. (1401). A Non-Structural Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 with a Potential Ability to Reduce Blood Glucose for Use in Controlling Type 2 Diabetes Mellitus. سامانه مدیریت نشریات علمی, 77(6), 2181-2186. doi: 10.22092/ari.2022.358070.2145
M Danaeifar. "A Non-Structural Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 with a Potential Ability to Reduce Blood Glucose for Use in Controlling Type 2 Diabetes Mellitus". سامانه مدیریت نشریات علمی, 77, 6, 1401, 2181-2186. doi: 10.22092/ari.2022.358070.2145
Danaeifar, M. (1401). 'A Non-Structural Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 with a Potential Ability to Reduce Blood Glucose for Use in Controlling Type 2 Diabetes Mellitus', سامانه مدیریت نشریات علمی, 77(6), pp. 2181-2186. doi: 10.22092/ari.2022.358070.2145
Danaeifar, M. A Non-Structural Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 with a Potential Ability to Reduce Blood Glucose for Use in Controlling Type 2 Diabetes Mellitus. سامانه مدیریت نشریات علمی, 1401; 77(6): 2181-2186. doi: 10.22092/ari.2022.358070.2145

A Non-Structural Protein of Severe Acute Respiratory Syndrome Coronavirus 2 with a Potential Ability to Reduce Blood Glucose for Use in Controlling Type 2 Diabetes Mellitus

Archives of Razi Institute
مقاله 21، دوره 77، شماره 6، بهمن و اسفند 2022، صفحه 2181-2186    اصل مقاله (427.01 K)
نوع مقاله: Original Articles
شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/ari.2022.358070.2145
نویسنده
M Danaeifar*
Department of Medical Biotechnology, School of Advanced Technologies in Medicine, Tehran University of Medical Sciences, Tehran, Iran
چکیده
It is estimated that more than 400 million people worldwide are suffering from diabetes. There are two types of diabetes. Type 1 diabetes is the result of insufficient insulin secretion into the bloodstream, most often due to an autoimmune attack on the pancreas glands.  Type 2 diabetes is caused by the inability of the surface ligands to adsorb the insulin from the bloodstream. The conventional medicines for diabetes mellitus include sulfonylureas, biguanide, thiazolidinediones, alpha-glucosidase inhibitors, and meglitinide. By February 2022, Severe acute respiratory syndrome coronavirus 2 (SARS‑CoV‑2) had infected more than 391 million people worldwide, claiming 5.7 million lives and imposing heavy costs on the healthcare system. The present study aimed to assess the potential use of this non-structural SARS-CoV-2 protein in the treatment of type 2 diabetes mellitus. The nsp10 was structurally aligned with GoDrugBank therapeutic agents, and lixisenatide was found to have the most similar chemical structure. This drug is a glucagon-like peptide-1 (GLP1) receptor agonist used for the treatment of type 2 diabetes mellitus. The best molecular docking energy score for these two proteins was -301.47, and the ligand root mean square deviation was calculated to be 107.93 Å. The molecular dynamics for the stability of the nsp10 and GLP1R binding in triplicate for 150 ns demonstrated that the nsp10-GLP1R remained bound for more than 80 ns. This study indicated that the nsp10 protein can be further studied to be used as an antidiabetic medication.
کلیدواژه‌ها
diabetes mellitus؛ nsp10؛ protein docking؛ SARS-CoV-2
عنوان مقاله [English]
پروتئین غیر ساختاری از ویروس SARS-CoV-2 با توانایی بالقوه کاهش گلوکز خون برای استفاده در کنترل دیابت نوع 2
چکیده [English]
تخمین زده شده که بیش از 400 میلیون نفر در کل جهان دیابت دارند. دو نوع دیابت وجود دارد. در دیابت نوع یک، علت بیماری ترشح ناکافی انسولین به درون جریان خون است. در دیابت نوع 2، عامل بیماری عدم توانایی لیگاندهای سطحی جهت جذب انسولین از جریان خون است. درمان‌های دارویی مرسوم برای دیابت شامل سولفونیلوراز، بیگونید، تیازولیدیندیون، مهارکننده‌های آلفا-گلوکوزیداز و مگلیتینید. تا فوریه سال 2022، ویروس SARS-CoV-2 بیش از 391 میلیون نفر را در جهان درگیر نموده و سبب مرگ 5.7 میلیون نفر شد که علاوه بر آن هزینه‌های سنگینی را بر روی سیستم درمانی تحمیل می‌نماید. در این مطالعه، پتانسیل کاربرد پروتئینی غیر ساختاری از SARS-CoV-2 در کاهش گلوکز خون مورد مطالعه قرار گرفت. پروتئین nsp10 بصورت ساختاری با داروهای موجود در بانک داده GoDrugBank تعیین ترادف گشته و شبیه‌ترین ساختار که داروی لیگزیسناتید بود بدست آمد. این دارو یک گیرنده آگونیست glucagon-like peptide-1 است که برای درمان دیابت نوع 2 استفاده می شود. بهترین امتیاز انرژی Molecular docking برای این دو مولکول 301.47- بوده و میزان RMSD، 107.93 آنگستروم محاسبه گردید. دینامیک مولکولی در مورد پایداری اتصال nsp10 و GLP1R بصورت سه‌گانه و برای 150 نانوثانیه نشان داد که کمپلکس nsp10-GLP1R برای بیش از 80 نانوثانیه متصل باقی ماندند. این مطالعه نشان داد که پروتئین nsp10 می تواند بصورت داروی ضد دیابت مورد استفاده قرار گیرد.
کلیدواژه‌ها [English]
SARS-CoV-2, nsp10, دیابت, protein docking
سایر فایل های مرتبط با مقاله
مراجع
  1. Rajput DS, Basha SM, Xin Q, Gadekallu TR, Kaluri R, Lakshmanna K, et al. Providing diagnosis on diabetes using cloud computing environment to the people living in rural areas of India. J Ambient Intell Humaniz Comput. 2021:1-12.
  2. Smyth S, Heron A. Diabetes and obesity: the twin epidemics. Nat Med. 2006;12(1):75-80.
  3. Zimmet PZ, Magliano DJ, Herman WH, Shaw JE. Diabetes: a 21st century challenge. Lancet Diabetes & endocrinology. 2014;2(1):56-64.
  4. Tao Z, Shi A, Zhao J. Epidemiological perspectives of diabetes. Cell Biochem Biophys. 2015;73(1):181-5.
  5. Alam U, Asghar O, Azmi S, Malik RA. General aspects of diabetes mellitus. Handb Clin Neurol. 2014;126:211-22.
  6. Katsarou A, Gudbjörnsdottir S, Rawshani A, Dabelea D, Bonifacio E, Anderson BJ, et al. Type 1 diabetes mellitus. Nat Rev Dis Primers. 2017;3(1):1-17.
  7. Olokoba AB, Obateru OA, Olokoba LB. Type 2 diabetes mellitus: a review of current trends. Oman medical journal. 2012;27(4):269.
  8. Mullan RJ, Montori VM, Shah ND, Christianson TJ, Bryant SC, Guyatt GH, et al. The diabetes mellitus medication choice decision aid: a randomized trial. Arch Intern Med. 2009;169(17):1560-8.
  9. Hopkins J. Coronavirus Resource Center 2022 [Available from: https://coronavirus.jhu.edu/map.html.
  10. Jackson CB, Farzan M, Chen B, Choe H. Mechanisms of SARS-CoV-2 entry into cells. Nat Rev Mol Cell Biol. 2022;23(1):3-20.
  11. Arya R, Kumari S, Pandey B, Mistry H, Bihani SC, Das A, et al. Structural insights into SARS-CoV-2 proteins. J Mol Biol. 2021;433(2):166725.
  1. Rogstam A, Nyblom M, Christensen S, Sele C, Talibov VO, Lindvall T, et al. Crystal structure of non-structural protein 10 from severe acute respiratory syndrome coronavirus-2. Int J Mol Sci. 2020;21(19):7375.
  2. Wishart DS, Feunang YD, Guo AC, Lo EJ, Marcu A, Grant JR, et al. DrugBank 5.0: a major update to the DrugBank database for 2018. Nucleic Acids Res. 2018;46(1):1074-82.
  3. Yan Y, Tao H, He J, Huang S-Y. The HDOCK server for integrated protein–protein docking. Nat Protoc. 2020;15(5):1829-52.
  4. Myers J, Atwood JE, Froelicher V. Active lifestyle and diabetes. Am Heart Assoc; 2003. p. 2392-4.
  5. Kim D, Lee J-Y, Yang J-S, Kim JW, Kim VN, Chang H. The architecture of SARS-CoV-2 transcriptome. Cell. 2020;181(4):914-21.
  6. Ren Y, Shu T, Wu D, Mu J, Wang C, Huang M, et al. The ORF3a protein of SARS-CoV-2 induces apoptosis in cells. Cell Mol Immunol. 2020;17(8):881-3.
  1. Hulswit R, De Haan C, Bosch B-J. Coronavirus spike protein and tropism changes. Adv Virus Res. 2016;96:29-57.
  2. Lin S, Chen H, Ye F, Chen Z, Yang F, Zheng Y, et al. Crystal structure of SARS-CoV-2 nsp10/nsp16 2′-O-methylase and its implication on antiviral drug design. Signal Transduct Target Ther. 2020;5(1):1-4.
  3. Canal B, McClure AW, Curran JF, Wu M, Ulferts R, Weissmann F, et al. Identifying SARS-CoV-2 antiviral compounds by screening for small molecule inhibitors of Nsp14/nsp10 exoribonuclease. Biochem J. 2021;478(13):2445-64.
  4. Mohammad A, Alshawaf E, Marafie SK, Abu-Farha M, Al-Mulla F, Abubaker J. Molecular simulation-based investigation of highly potent natural products to abrogate formation of the nsp10–nsp16 complex of sars-cov-2. Biomolecules. 2021;11(4):573.
آمار
تعداد مشاهده مقاله: 14,369
تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 482


counter
سامانه مدیریت نشریات علمی. قدرت گرفته از سیناوب