لایقی, فاطمه, خدایی مطلق, مهدی, یحیائی, محمد. (1400). بررسی تأثیر چندشکلیهای گیرنده هورمون لپتین بر روی تمایل اتصال آنها به هورمون لپتین در گاوشیری به روش داکینگ مولکولی. سامانه مدیریت نشریات علمی, (), -. doi: 10.22092/vj.2022.357574.1937
فاطمه لایقی; مهدی خدایی مطلق; محمد یحیائی. "بررسی تأثیر چندشکلیهای گیرنده هورمون لپتین بر روی تمایل اتصال آنها به هورمون لپتین در گاوشیری به روش داکینگ مولکولی". سامانه مدیریت نشریات علمی, , , 1400, -. doi: 10.22092/vj.2022.357574.1937
لایقی, فاطمه, خدایی مطلق, مهدی, یحیائی, محمد. (1400). 'بررسی تأثیر چندشکلیهای گیرنده هورمون لپتین بر روی تمایل اتصال آنها به هورمون لپتین در گاوشیری به روش داکینگ مولکولی', سامانه مدیریت نشریات علمی, (), pp. -. doi: 10.22092/vj.2022.357574.1937
لایقی, فاطمه, خدایی مطلق, مهدی, یحیائی, محمد. بررسی تأثیر چندشکلیهای گیرنده هورمون لپتین بر روی تمایل اتصال آنها به هورمون لپتین در گاوشیری به روش داکینگ مولکولی. سامانه مدیریت نشریات علمی, 1400; (): -. doi: 10.22092/vj.2022.357574.1937
بررسی تأثیر چندشکلیهای گیرنده هورمون لپتین بر روی تمایل اتصال آنها به هورمون لپتین در گاوشیری به روش داکینگ مولکولی
1گروه علوم دامی دانشکده کشاورزی و منابع طبیعی دانشگاه اراک
2علوم دامی. دانشگاه اراک
چکیده
هدف از انجام مطالعه حاضر مقایسه چندشکلیهای مختلف گیرنده لپتین از نظر ساختار سوم پروتئین و تمایل برهمکنش آنها با لپتین در گاو شیری بود.چندشکلیهای مختلف LR با آنالیز هم ترازی شناسایی و ساختارهای سوم مربوط به آنها با استفاده از نرم افزار Modeller پیشبینی گردید. ساختارهای پیش بینی شده با نرم افزار گرافیکی PyMol 2.5.1 مشاهده و با استفاده از نمودار راماچاندران و نرم افزارهای Provean وI-MUTANT مورد ارزیابی قرار گرفتند. همچنین شاخصهای مختلف فیزیکی-شیمیائی پروتئینهای مدل شده مانند نقطه ایزوالکتریک، وزن مولکولی، تعداد دنبالههای منفی و مثبت و مقدار GRAVY با استفاده از ابزار ProtParam در پایگاه Expasy محاسبه گردید. در ادامه میزان تمایل لپتین به هر کدام از چندشکلیهای LR با استفاده از تکنیک داکینگ مولکولی و بر پایه دو شاخص موقعیت فضائی و انرژی اتصال مورد ارزیابی قرار گرفت. براساس نتایج بدست آمده تنها دو چندشکلی (LR1 و LR2) در میان توالیهای مورد مطالعه شناسائی شد و در آنها آمینواسید آرژنین جایگزین سرین شده است. تفاوتی در شاخصهای فیزیکوشیمیائی بین دو چندشکلی مشاهده نشد. ارزیابیهای نمودار راماچاندران وI-MUTANT نشان دادند جایگزین شدن سرین با آرژنین به میزان محدودی ثبات LR2 را تحت تاثیر قرار میدهد با این وجود به حسب نتایج Provean این تاثیرگذاری به حدی نمیباشد که ساختار و عملکرد آن را تحت تاثیر قرار دهد. نتایج داکینگ نشان داد میزان تمایل اتصال لپتین به LR1 در مقایسه با LR2 بیشتر میباشد. به طور کلی نتایج حاصل از این مطالعه میتواند نقش موثری در درک رابطه چندشکلی و فعالیت فیزیولوژیک داشته باشد.
Considering the effect of Leptin Receptor (LR) polymorphisms on their binding affinity to Leptin in dairy cow with docking method
نویسندگان [English]
Fatemeh Layeghi1؛ Mahdi Khodaei Motlagh1؛ mohammad yahyaei2
1Arak Uni
2animal science department, arak university
چکیده [English]
The aim of this study was to compare the tertiary structure of different LR polymorphisms and their binding affinity to leptin in dairy cows. For this purpose, LR amino acid sequences were obtained from Gene bank. Firstly, Polymorphisms were identified by alignment analysis. Their related third structures were predicted by homology modeling technique using Modeller software. The created structures were observed and evaluated using PyMol 2.5.1 graphics software, Ramachandran plot, Provean and I-MUTANT softwars. Also, different physico-chemical parameters of the modeled proteins such as isoelectric point, molecular weight, and number of negative and positive sequences and Grand Average of hydropathicity (GRAVY) were calculated using ProtParam tool in Expasy database. Then, the affinity of leptin to each of the LR polymorphism was evaluated using molecular docking technique based on binding energy and spatial position indices. Based on the results, only two polymorphisms (LR1 and LR2) were identified among the studied sequences in which serine has been replaced by arginine. There was no difference in structural and physicochemical parameters between two polymorphisms. Ramachandran and I-MUTANT diagram evaluations showed that serine replacement with arginine had a limited effect on LR2 stability. However, according to Provean results, this effect is not sufficient to affect its structure and performance. Docking results showed that the binding affinity of leptin to LR1 is higher compared to LR2. In general, the results of this study can play an effective role in understanding the relationship between polymorphism and physiological activity.