- همه نشریات
- علوم آب و خاک
- علوم اقتصاد و ترویج کشاورزی
- علوم جنگل, مرتع و آبخیزداری
- علوم دامی و شیلات
- علوم زراعی و باغی
- علوم گیاهپزشکی
- علوم مهندسی و مکانیزاسیون کشاورزی
- مجلات ترویجی کشاورزی
- نشریات انجمن ها
- نشریات با زبان انگلیسی
- نشریات با زبان فارسی
- نشریات دانشگاه آزاد اسلامی
- نشریات علمی
- نشریات علمی سازمان تحقیقات، آموزش و ترویچ کشاورزی
آمار
| تعداد نشریات | 278 |
| تعداد نشریات سازمان | 77 |
| تعداد شماره‌ها | 2,075 |
| تعداد مقالات | 23,931 |
| تعداد مشاهده مقاله | 12,867,162 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 10,407,220 |
داکینگ مولکولی پپتید 36 CLF با آنتیژنهای سطحی ویروس آنفلوانزای طیور تحت تیپ H5N8 | ||
| تحقیقات دامپزشکی و فرآورده‌های بیولوژیک | ||
| مقالات آماده انتشار، پذیرفته شده، انتشار آنلاین از تاریخ 27 دی 1399 اصل مقاله (1.19 MB) | ||
| نوع مقاله: مقاله کوتاه | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22092/vj.2020.351493.1754 | ||
| نویسندگان | ||
انیس صاحب نظر  1؛ مجتبی طهمورث پور2؛ محمدهادی سخاوتی3
| ||
| 1دانشگاه فردوسی مشهد، گروه علوم دامی | ||
| 2گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد، مشهد، ایران | ||
| 3گروه علوم دامی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه فردوسی مشهد | ||
| چکیده | ||
| هدف از این پژوهش بررسی برهمکنش پپتید CLF36 با آنتیژنهای ویروس آنفولانزای طیور تحت تیپ H5N8 از طریق داکینگ مولکولی می‌باشد. خواص فیزیکوشیمیایی پپتید CLF36 با استفاده از نرم افزار CLC Main Workbench 5 بررسی و سپس ساختار سوم این پپتید و همچنین دو آنتی ژن سطحی HA و NA از طریق نرم‌افزار I-TASSER و Swiss-Model پیش‌بینی شدند. در ادامه برهمکنش‌های پپتید CLF36 با سه آنتیژنهای سطحی با استفاده از نرم‌افزار آنلاینClusPro2.0 و تصحیح ساختارها از طریق نرم‌افزارهای YASARA Energy MinimizationوGalaxy Refine صورت گرفت. میزان صحت ساختارها از طریق نرم افزار SAVES v5.0 مورد ارزیابی قرار گرفتند. در پایان نتایج داکینگ با استفاده از نرم‌افزار PYMOL مورد بررسی قرار گرفتند. نتایج داکینگ مولکولی نشان داد که انرژی موقعیت اتصال برای HA،NA و M2 به ترتیب -674.2، -573.4، -567.0 می‌باشد. بیشترین اسیدآمینه‌های درگیر در اتصالات هیدروژنی برای هر سه آنتی‌ژن مربوط به اسیدآمینه‌های لایزین و آرژینین بود. همچنین نتایج حاکی از آن بود که پپتید به جایگاه فعال مربوط به دو آنتی ژن HA و NA متصل نشده است. در حالیکه این پپتید به جایگاه M2e از M2 متصل شده است که این ناحیه غنی از اپی‌توپ می‌باشد. اسیدآمینه‌های پرولین 10 و گلوتامیک اسید 8 مربوط به ناحیه‌ی M2e می‌باشد که به ترتیب با اسیدآمینه‌های آرژینین 27 و 22 از پپتید CLF36 پیوند هیدروژنی برقرار کرده‌اند. با توجه به نتایج حاصل از این مطالعه امید است در آینده بتوان از اینگونه پپتیدها برای درمان آنفولانزای طیوری با حداقل عوارض جانبی استفاده کرد. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| آنفولانزای طیور؛ H5N8؛ CLF36؛ داکینگ مولکولی | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| Molecular docking CLF36 peptide against avian influenza subtype H5N8 | ||
| نویسندگان [English] | ||
| A. Sahebnazar1؛ M. Tahmoorepur2؛ M.H Sekhavati3 | ||
| 1Member of Animal Science Department, Ferdowsi University of Mashhad, Mashhad, Iran | ||
| 2Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, Ferdowsi University of Mashhad, Mashhad, Iran | ||
| 3Department of Animal Science, Faculty of Agriculture, Ferdowsi University of Mashhad, Mashhad, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| The objective of this study was to predicte the structure of CLF36 peptide and two surface antigens of influenza virus as well as the interaction of this peptide with three antigens of nfluenza A virus subtype H5N8 through molecular docking. The physicochemical properties of CLF36 peptide were evaluated by using CLC Main Workbench 5 software. The third structure of this peptide as well as HA and NA antigens were determined through I-TASSER and Swiss-Model softwares. After that, The CLF36 peptide interacts with HA, NA, and M2 were performed by using the online software ClusPro2.0 and were corrected these structures through the YASARA Energy Minimization and Galaxy Refine softwares. The quality of the 3D model was evaluated by the SAVES v5.0 software. Finally, the docking results were studied by using PYMOL software. Molecular docking results showed that the position and energy of bonding assessment for HA, NA and M2 were -674.2, -573.4 and -567.0 respectively. Most of peptide’s amino acids involved in hydrogen bonds for all three antigens were lysine and arginine residues. Analysis of the binding sites showed that CLF36 were not binding to the active site of HA and NA antigens. While this peptide is attached to the M2e site in M2 protein. The proline 10 and glutamic acid 8 amino acides belongs to the M2e region, which has hydrogen bonds with the amino acids arginine 27 and 22 of the CLF36 peptide, respectively. It is hoped that these peptide can be treatment for avian influenza in the future. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Avian Influenza, H5N8, CLF36, Molecular docking | ||
| مراجع | ||
|
| ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 10 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 7 |
||
