| تعداد نشریات | 286 |
| تعداد نشریات سازمان | 84 |
| تعداد شماره‌ها | 2,846 |
| تعداد مقالات | 32,300 |
| تعداد مشاهده مقاله | 41,387,134 |
| تعداد دریافت فایل اصل مقاله | 18,562,183 |
بررسی فیوژن ژن اپسیلون- آلفا کلستریدیوم پرفرینجنز تیپ D و کلستریدیوم سپتیکوم به روش In silico | ||
| تحقیقات دامپزشکی و فرآورده‌های بیولوژیک | ||
| مقاله 16، دوره 29، شماره 4، دی 1395، صفحه 128-135 اصل مقاله (1.14 M) | ||
| نوع مقاله: مقاله کامل | ||
| شناسه دیجیتال (DOI): 10.22034/vj.2016.106981 | ||
| نویسندگان | ||
| مرضیه کمالی روستا1؛ رضا پیله چیان لنگرودی* 2 | ||
| 1دانشگاه خوارزمی، دانشکده علوم | ||
| 2آزمایشگاه تحقیقات تخصصی کلستریدیا، موسسه تحقیقات واکسن و سرم سازی رازی، سازمان تحقیقات، آموزش و ترویج کشاورزی، کرج، ایران | ||
| چکیده | ||
| تکنولوژی DNA نوترکیب یک تکنیک مولکولی in vitro جهت جداسازی و دستکاری قطعات DNA می‌باشد. با استفاده از این تکنیک ساخت مولکول‌های کایمریک به نام مولکول DNA نوترکیب، سپس واردکردن این مولکول نوترکیب به سلول‌های زنده، همانندسازی و تکثیر آنها در سلول امکان پذیر شد. امروزه تکنولوژی فیوژن پروتئین یک استراتژی برای دسترسی سریع، ارزان و پربازده بیان پروتئین هاست. توالی نوکلئوتیدی ژن اپسیلون کلستریدیوم پرفرینجنز تیپ (D (etxD و ژن آلفای کلستریدیوم سپتیکوم (csa) از GenBank به دست آمد. سپس جهت تولید فیوژن پروتئین کایمریک، فیوژن ژن اپسیلون- آلفا طراحی گردید. ساختارهای دوم وسوم و ویژگی های فیوژن پروتئین حاصل به وسیله نرم افزارهای آنلاین تعیین شد.نتایج نشان داد ساختار فیوژن ژن طراحی شده برای بیان فیوژن پروتئین کایمریک مناسب است. | ||
| کلیدواژه‌ها | ||
| کلستریدیوم پرفرینجنز؛ کلستریدیوم سپتیکوم؛ توکسین اپسیلون؛ توکسین آلفا؛ فیوژن ژن | ||
| عنوان مقاله [English] | ||
| In silico fusion of epsilon and alpha toxin genes of Clostridium perfringens type D and Clostridium septicum | ||
| نویسندگان [English] | ||
| M. Kamalirousta1؛ R. Pilehchian langroudi2 | ||
| 1Faculty of science, Kharazmi University | ||
| 2Razi Vaccine and Serum Research Institute, Agricultural Research, Education and Extension Organization, (AREEO), Alborz, Karaj, Iran | ||
| چکیده [English] | ||
| Recombinant DNA technology is an in vitro molecular techniques to isolate and manipulate DNA fragments. Using this technique, construction chimeric molecules, called recombinant DNA molecules, then insert the recombinant molecules to living cells, replication and proliferation of the cells was possible. The fusion protein technology is the strategy to achieve rapid, cheap and efficient expression of proteins. Clostridium perfringens type D epsilon gene nucleotide sequence (etxD) and Clostridium septicum alpha gene (csa) were retrieved from GenBank. Then, to produce chimeric fusion protein, epsilon-alpha fusion gene was designed. Secondary and tertiary structures and characteristics of the fusion protein was determined by online software. The results showed that the designed fusion gene construction is suitable to expression of chimeric fusion protein. | ||
| کلیدواژه‌ها [English] | ||
| Clostridium, epsilon gene, alpha gene, fusion gene, In silico | ||
| مراجع | ||
|
Ballard J, Bryant A, Stevens D and Tweten RK (1992). Purification and characterization of the lethal toxin (alpha-toxin) of clostridium septicum. Infection and Immunity. 60(3): 784-790. Dertzbaugh MT (1998).Genetically engineered vaccines: an overview. Plasmid 39: 100-113. Garnier JF, Gibrat B, Robson GOR (1996). Secondary structure prediction method version IV, Methods in Enzymology, RF Doolittle Ed. 266: 540-553. Gordon, V.M., Nelson, K.L., Buckley, J.T., Stevens, V.L., Tweten, R.K., Elwood, P.C., Leppla, S.H., 1999. Clostridium septicum alpha-toxin uses glycosylphosphatidylinositol-anchored protein receptors. J. Biol. Chem. 274, 27274-27280. Habeeb AFSA, Lee CL, Atassi MZ (1973). Conformational studies on modified proteins and peptides VII Conformation ofepsilon prototoxin and epsilon toxin from Clostridium perfringens. Conformational changes associated with toxicity.Biochemica et Biophysica Acta. 322: 245-250. Hunter SEC, Clarck IN, Kelly DC, Titball RW (1992). Cloning and Nucleotide Sequencing of the Clostridium perfringensEpsilon-Toxin Gene and Its Expression in Escherichia coli.Infect Immun. 60: 102-110.
Hutchinson EG, Thornton JM (1996).”PROMOTIF- A program to identify structural motifs in proteins” Protein Sci. 5: 212-220.
McClane BA (2001). Clostridium perfringens. Doyle MP, editor.Food microbiology: fundamentals and frontiers. Washington,DC: ASM Press. PP. 351-372. McDonel JL (1986). Toxins of Clostridium perfringens types A, B,C, D, and E, Dorner F, Drew H, editors. Pharmacology of bacterial toxins. Oxford: Pergamon Press. PP. 447-5 Payne DW, Oysten P (1997). The Clostridium perfringens epsilon toxin. The Clostridia: Molecular biology and pathogenesis. Academic Press Limited: London. PP. 439-447. Pilehchian Langroudi R, Aghaei Pour K, Shamsara M, Jabbari AR, Habibi GR, Goudarzi H, Ghorashi SA (2011). Fusion ofClostridium perfringens type D and B epsilon and beta toxin genes and it’s cloning in E. coli. Archives of Razi Institute. 66: 1-10.
Rood JI, Cole ST (1991). Molecular genetics and pathogenesis of Clostridium perfringens. Microbio Rev. 55: 621-648. Smith-Slatas CL, Bourque M and Salazar JC (2006). Clostridiumsepticum infections in children: a case report and review of the literature. Pediatrics. 117(4): e796-e805. Zhang Y (2008). I-TASSER server for protein 3D structure prediction. BMC Bioinformatics. 9: 1-8. Zhang Y (2009). I-TASSER: Fully automated protein structure prediction in CASP8. Proteins S9: 100-113. | ||
|
آمار تعداد مشاهده مقاله: 895 تعداد دریافت فایل اصل مقاله: 1,096 |
||