گروه گیاهپزشکی، دانشکده کشاورزی، دانشگاه تهران، کرج
چکیده
سوسک توتون، Lasioderma serricorne، یکی از حشرات زیانآور فرآوردههای انباری در سراسر دنیا میباشد. تعیین نسبی ویژگیهای بیوشیمیایی کربوهیدرازها در سامانه گوارشی لارو آفت انجام گرفت. بهینه فعالیت آلفا-گلوکوزیداز، بتا-گلوکوزیداز و آلفا-آمیلاز عصاره روده میانی لارو به ترتیب در pHهای 5، 6 و 7 بدست آمد. آلفا-گلوکوزیداز در شرایط اسیدی (pH 4 تا 6) نسبت به شرایط خیلی اسیدی و بازی پایداری بیشتری داشت. با این حال، وقتی که زمان انکوباسیون افزایش یافت، آنزیم در شرایط کمی اسیدی (pH 5) پایدارتر بود. بتا-گلوکوزیداز نیز در شرایط اسیدی پایدار بود و بیشترین پایداری در pH 6 مشاهده گردید. دامنه پایداری آمیلاز در شرایط کمی اسیدی تا کمی بازی (pH 6 تا 8) بدست آمد. بیشترین فعالیت آلفا-گلوکوزیداز، بتا-گلوکوزیداز و آلفا- آمیلاز به ترتیب در دمای 35, 40 و 50 درجه سلسیوس تعیین گردید. مقدار KMو Vmax برای آلفا-گلوکوزیداز و بتا-گلوکوزیداز به ترتیب 2/77 میلی مولار و 0/017 میلی مول بر دقیقه بر میلیگرم پروتئین، و 0/6961 میلیمولار و 0/0004 میلیمول بر دقیقه بر میلیگرم پروتئین برآورد گردید. مقدار KMو Vmax برای آلفا-آمیلاز 3/2 میلیگرم بر میلیلیتر و 0/017 میلیمول بر دقیقه بر میلیگرم پروتئین بدست آمد. آنالیز زایموگرام وجود یک باند با فعالیت آلفا-آمیلازی، یک باند با فعالیت آلفا-گلوکوزیدازی و بتا-گلوکوزیدازی در روده میانی لارو را مشخص نمود.
Carbohydrase activities in the larval digestive system of the cigarette beetle, Lasioderma serricorne (Col.: Anobiidae) (Article in English)
نویسندگان [English]
S. M. SAJJADIAN؛ V. HOSSEININAVEH؛ M. VATANPARAST
چکیده [English]
The cigarette beetle, Lasioderma serricorne, is a serious infesting pest of warehouses and retail stores thorough the world. Partial biochemical characterization of carbohydrases was performed in the larval digestive system of the pest. Midgut extracts from larvae showed an optimum activity for α-glucosidase, β-glucosidase and α-amylase activity against, p-nitrophenyl-α-D-glucopyranoside, p-nitrophenyl-β-D-glucopyranoside and starch at pH 5, pH 6 and pH 7, respectively. Larval midgut α-glucosidase was more stable in acidic conditions (pH 4 to pH 6.0) than highly acidic and alkaline conditions. However, the enzyme showed to be more stable in slightly acidic condition (pH 5) when incubation time was increased. β-Glucosidase was also stable in acidic conditions (pH 5 to pH 7) and its maximum stability occurred at pH 6. The range of stability for α-amylase was determined in slightly acidic to weakly alkaline conditions (pH 6 to pH 8). Maximum activity for α-glucosidase, β-glucosidase and α-amylase incubated at different temperatures was observed at 35, 40 and 50°C, respectively. The KM and Vmax values for α-glucosidase and β-glucosidase were 2.77 mM and 0.017 mmol min-1 mg-1 protein and 0.6961 mM and 0.0004 mmol min-1 mg-1 proteins, respectively. The KM and Vmax values for α-amylase were 3.2 mg ml-1 and 0.0170 mmol min-1 mg-1 protein. Zymogram analysis revealed the presence of one band of α-amylase activity, one band for each α-glucosidase and β-glucosidase activity in the larval midgut extract.